Sciact
Toggle navigation
  • EN
  • RU

Разделы:

  • Статьи
  • Книги
  • Доклады на конференциях
  • Тезисы докладов
  • Патенты

Chemical Ribonucleases: 4.1 An Analysis of the Domain Structure of Chemical Ribonucleases Based on 1,4-Diazabicyclo[2.2.2]octane Научная публикация

Общее Язык: Английский, Жанр: Статья (Full article),
Статус опубликования: Опубликована, Оригинальность: Переводная
Журнал Russian Journal of Bioorganic Chemistry
ISSN: 1068-1620 , E-ISSN: 1608-330X
Вых. Данные Год: 2002, Том: 28, Номер: 4, Страницы: 331-341 Страниц : 11 DOI: 10.1023/A:1019504227151
Ключевые слова Artificial ribonucleases, Domain structure, RNA, hydrolysis
Авторы Konevetz D.A. 1 , Mironova N.L. 2 , Beck I.E. 3 , Zenkova M.A. 1 , Shishkin G.V. 1 , Vlassov V.V. 1 , Silnikov V.N. 1
Организации
1 Novosibirsk Institute of Bioorganic Chemistry, Russian Academy of Sciences, Siberian Branch, pr. Akademika Lavrent’eva 8, Novosibirsk, 630090 Russia
2 Novosibirsk State University, ul. Pirogova 2, Novosibirsk, 630090 Russia
3 Boreskov Institute of Catalysis, Russian Academy of Sciences, Siberian Branch, pr. Akademika Lavrent’eva 5, Novosibirsk, 630090 Russia

Информация о финансировании (5)

1 Российский фонд фундаментальных исследований 00-15-97969
2 Российский фонд фундаментальных исследований 99-04-49538
3 Wellcome Trust 063630
4 Министерство образования и науки Российской Федерации
5 Президиум РАН 219

Реферат: Artificial ribonucleases of the ABLkCm series were synthesized. They consist of a lipophilic alkyl radical (Et, n-C14H29, or n-C15H31) Ä, an “RNA-binding domain” Ç (bisquaternary salt of 1,4-diazabicyclo[2.2.2]octane), a “catalytic domain” ëm [histamine (ë1) or histidine (ë3) residue], and a “linker” Lk that joins the “domains” B and Cm [here, k is the number of methylene units (one or three) in the linker]. The effect of the “domain structure” on the catalytic properties of the chemical ribonucleases was analyzed using seven compounds of this series (ABL1C1, ABL3C1, ABL3C3, AC1, AB, BL2, and BL3C3). The catalytic activity of the compounds was assessed in the reaction of hydrolysis of the in vitro transcripts of human tRNALys and yeast tRNAAsp under physiological conditions. It was shown that only chemical ribonucleases that involve all the fragments of the ABLkCm construct can hydrolyze the substrate tRNA at a high rate (90% of tRNA is hydrolyzed for 10 h at 37°ë). The activity of the compounds is largely determined by the presence of a long lipophilic radical linked to 1,4-diazabicyclo[2.2.2]octane and a long linker, which joins the RNA-hydrolyzing and RNA-binding domains. The results indicate an important role of hydrophobic interactions in the acceleration of the RNA hydrolysis reaction.
Библиографическая ссылка: Konevetz D.A. , Mironova N.L. , Beck I.E. , Zenkova M.A. , Shishkin G.V. , Vlassov V.V. , Silnikov V.N.
Chemical Ribonucleases: 4.1 An Analysis of the Domain Structure of Chemical Ribonucleases Based on 1,4-Diazabicyclo[2.2.2]octane
Russian Journal of Bioorganic Chemistry. 2002. V.28. N4. P.331-341. DOI: 10.1023/A:1019504227151 WOS Scopus РИНЦ
Оригинальная версия: Коневец Д.А. , Миронова Н.Л. , Бекк И.Э. , Зенкова М.А. , Шишкин Г.В. , Власов В.В. , Сильников В.Н.
Химические рибонуклеазы. 4. Анализ фрагментной структуры химических рибонуклеаз на основе 1,4-диазабицикло[2.2.2]октана
Биоорганическая химия. 2002. Т.28. №4. С.367-378. Scopus РИНЦ
Даты:
Поступила в редакцию: 14 мая 2001 г.
Опубликована в печати: 1 июл. 2002 г.
Идентификаторы:
Web of science WOS:000177708000013
Scopus 2-s2.0-0036340955
РИНЦ 13400305
Chemical Abstracts 2002:575812
Chemical Abstracts (print) 137:381573
Альметрики: