Реферат: В данной работе проведено клонирование и коэкспрессия эстеразы бактерии Ureibacillus thermosphaericus с молекулярными шаперонами в E. coli, которая привела к увеличению продукции фермента. Эстераза estUT1 отличалась активностью при рН 8,0 и температуре 70-80 °С, стабильностью в присутствии органических растворителей, специфичностью в отношении субстратов с короткоцепочечными остатками жирных кислот, высокой каталитической эффективностью в отношении малатиона и стереоспецифичностью к (S)-энантиомеру при разделении рацемической смеси этиловых эфиров кетопрофена. На основе эстеразы методом поперечной сшивки агрегатов белка был получен биокатализатор CLEA-estUT1. Полученный биокатализатор был протестирован в реакции гидролиза органофосфорного инсектицида малатиона и показал высокую операционную стабильность (время полуинактивации составило 1155 ч). Высокая стабильность биокатализатора делают его перспективным для применения в биотехнологических процессах, основанных на реакциях гидролиза сложных эфиров.

Библиографическая ссылка: Пилигаев А.В. , Самойлова Ю.В. , Сорокина К.Н. , Пармон В.Н.
Разработка продуцента эстеразы бактерии Ureibacillus thermosphaericus и ее применение в биотехнологии
Всероссийская научно-практическая конференция с международным участием «Биотехнология и общество в XXI веке» 24-26 сент. 2018