Sciact
  • EN
  • RU

Иммобилизованная глюкоамилаза – биокатализатор процесса гидролиза декстринов Научная публикация

Журнал Прикладная биохимия и микробиология
ISSN: 0555-1099
Вых. Данные Год: 2006, Том: 42, Номер: 2, Страницы: 163-168 Страниц : 6
Авторы Коваленко Г.А. 1 , Перминова Л.В. 1 , Плаксин Г.В. 2 , Чуенко Т.В. 1 , Комова О.В. 1 , Рудина Н.А. 1
Организации
1 Институт катализа СО РАН, Новосибирск, 630090
2 Институт проблем переработки углеводородов СО РАН, Омск, 644040

Реферат: На основе глкжоамилазы и углеродсодержащих носителей получены гетерогенные биокатализаторы процесса осахаривания крахмала и исследованы их биокаталитические свойства в реакции ферментативного гидролиза кукурузных декстринов. Показано, что морфология поверхностного углеродного слоя носителей оказывала существенное влияние на свойства полученных биокатализаторов. Глюкоамилаза, иммобилизованная путем адсорбции на поверхности носителей со слоем каталитического волокнистого или пиролитического углерода, проявляла максимальную ферментативную активность и стабильность, в то время как биокатализаторы, приготовленные на основе носителей без углеродного слоя или с графитоподобным поверхностным углеродом, отличались низкой активностью и стабильностью.
Библиографическая ссылка: Коваленко Г.А. , Перминова Л.В. , Плаксин Г.В. , Чуенко Т.В. , Комова О.В. , Рудина Н.А.
Иммобилизованная глюкоамилаза – биокатализатор процесса гидролиза декстринов
Прикладная биохимия и микробиология. 2006. Т.42. №2. С.163-168. RSCI Scopus РИНЦ
Переводная: Kovalenko G.A. , Perminova L.V. , Plaksin G.V. , Chuenko T.V. , Komova O.V. , Rudina N.A.
Immobilized Glucoamylase: A Biocatalyst of Dextrin Hydrolysis
Applied Biochemistry and Microbiology. 2006. V.42. N2. P.145-149. DOI: 10.1134/S0003683806020050 WOS Scopus РИНЦ CAPlusCA OpenAlex
Даты:
Поступила в редакцию: 22 окт. 2004 г.
Опубликована в печати: 1 мар. 2006 г.
Идентификаторы БД:
Russian Science Citation Index (RSCI): RSCI:9195484
Scopus: 2-s2.0-33747050142
РИНЦ: 9195484
Цитирование в БД:
БД Цитирований
Scopus 3
РИНЦ 5